Изменение концентраций серосодержащих аминокислот в головном мозге после метиониновой нагрузки в эксперименте
https://doi.org/10.29235/1814-6023-2020-17-4-461-469
Анатацыя
Изучено влияние метиониновой нагрузки на состояние пула серосодержащих аминокислот и некоторых метаболически родственных им соединений в различных структурах головного мозга крыс. Данные соединения определяли методом обращенно-фазовой высокоэффективной жидкостной хроматографии. Во всех исследованных регионах мозга нагрузка метионином в суточной дозе 3 г/кг приводила к однонаправленному дисбалансу серосодержащих соединений ‒ повышению концентраций метионина и гипотаурина (наиболее выраженное в стриатуме), цистатионина (наиболее выраженное в больших полушариях). Значимое повышение концентрации таурина наблюдалось лишь в гипоталамусе и стриатуме. Во всех отделах мозга, кроме стриатума, отмечалось снижение уровня серина – предшественника транссульфурирования. В мозжечке, по сравнению с другими регионами мозга, наблюдалось повышение содержания цистеиновой кислоты и снижение уровня цистенсульфиновой, что указывает на то, что синтез таурина осуществляется преимущественно по пути окисления последней.
Аб аўтарах
Я. Новогродская
Гродненский государственный медицинский университет
Беларусь
Беларусь
Е. Дорошенко
Гродненский государственный медицинский университет
Беларусь
Беларусь
М. Курбат
Гродненский государственный медицинский университет
Беларусь
Беларусь
Спіс літаратуры
1. Mutations of the MTHFR gene (428C>T and [458G>T+459C>T]) markedly decrease MTHFR enzyme activity / H. Yano [et al.] // Neurogenetics. – 2004. – Vol. 5, N 2. – P. 135–140. https://doi.org/10.1007/s10048-004-0177-0
2. Polymorphisms in MTHFR, MS and CBS genes and homocysteine levels in a Pakistani population / M. Yakub [et al.] // PLoS ONE. – 2012. – Vol. 7, N 3. – P. e33222. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0033222
3. Association between premature ovarian failure, polymorphisms in MTHFR and MTRR genes and serum homocysteine concentration / N. Hou [et al.] // Reproductive BioMedicine Online. – 2016. – Vol. 32, N 4. – P. 407–413. https://doi.org/10.1016/j.rbmo.2016.01.009
4. MTHFR C677T and MTR A2756G polymorphisms and the homocysteine lowering efficacy of different doses of folic acid in hypertensive Chinese adults / X. Qin [et al.] // Nutr. J. – 2012. – Vol. 11. – Art. 2. https://doi.org/10.1186/1475-2891-11-2
5. Posttreatment with group II metabotropic glutamate receptor agonist 2R,4R-4-aminopyrrolidine-2,4-dicarboxylate is only weakly effective on seizures in immature rats / J. Folbergrová [et al.] // Brain Res. – 2009. – Vol. 1273. – P. 144–154. https://doi.org/10.1016/j.brainres.2009.03.045
6. Gundogdu, G. The sulfite molecule enhances homocysteine toxicity in SH-SY5Y cells / G. Gundogdu, Y. Dodurga, V. Kucukatay // Mol. Biol. Reports. – 2019. – Vol. 46, N 4. – P. 4017–4025. https://doi.org/10.1007/s11033-019-04850-3
7. Ziemińska, E. Role of group I metabotropic glutamate receptors and NMDA receptors in homocysteine-evoked acute neurodegeneration of cultured cerebellar granule neurons / E. Ziemińska, A. Stafiej, J. W. Łazarewicz // Neurochem. Int. – 2003. – Vol. 43, N 4–5. – P. 481–492. https://doi.org/10.1016/s0197-0186(03)00038-x
8. Болдырев, А. А. Почему токсичен гомоцистеин? / А. А. Болдырев // Природа. – 2009. – № 10. – C. 18–23.
9. Benz, В. Glutamate-induced homocysteic acid release from astrocytes: possible implication in glia-neuron signaling / В. Benz, G. Grima, K. Q. Do // Neuroscience. – 2004. – Vol. 124, N 2. – P. 377–386. https://doi.org/10.1016/j.neuroscience.2003.08.067
10. Arzumanyan, E. S. Mechanisms of homocysteic acid neurotoxicity / E. S. Arzumanyan, M. S. Stepanova // Neurochem. J. – 2010. – Vol. 4, N 3. – P. 222–227. https://doi.org/10.1134/s1819712410030104
11. Махро, А. В. Влияние гомоцистеина и гомоцистеиновой кислоты на гранулярные клетки мозжечка / А. В. Махро, Е. Р. Булыгина, А. А. Болдырев // Нейрохимия. – 2006. – Т. 23, № 3. – С. 179–184.
12. Homocysteine-induced membrane currents, calcium responses and changes in mitochondrial potential in rat cortical neurons / P. A. Abushik [et al.] // J. Evol. Biochem. Physiol. – 2015. – Vol. 51, N 4. – P. 296–304. https://doi.org/10.1134/s0022093015040055
13. Bhatti, J. S. Mitochondrial dysfunction and oxidative stress in metabolic disorders – a step towards mitochondria based therapeutic strategies / J. S. Bhatti, G. K. Bhatti, P. H. Reddy // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular Basis of Disease. – 2017. – Vol. 1863, N 5. – P. 1066–1077. https://doi.org/10.1016/j.bbadis.2016.11.010
14. Severe methylenetetrahydrofolate reductase deficiency in mice results in behavioral anomalies with morphological and biochemical changes in hippocampus / N. M. Jadavji [et al.] // Mol. Gen. Metab. – 2012. – Vol. 106, N 2. – P. 149–159. https://doi.org/10.1016/j.ymgme.2012.03.020
15. Inhibitory effects of melatonin on neural lipid peroxidation induced by intracerebroventricularly administered homocysteine / G. Baydas [et al.] // J. Pineal Res. – 2003. – Vol. 34, N 1. – P. 36–39. https://doi.org/10.1034/j.1600-079x.2003.02939.x
16. Pinealon protects the rat offspring from prenatal hyperhomocysteinemia / A. Arutjunyan [et al.] // Int. J. Clin. Exp. Med. – 2012. – Vol. 5, N 2. – P. 179–185.
17. Влияние пренатальной гипергомоцистеинемии на формирование памяти и содержание биогенных аминов в гиппокампе самок крыс / А. Д. Щербицкая [и др.] // Нейрохимия. – 2017. – Т. 34, № 4. – С. 296–302.
18. Gestational vitamin B deficiency leads to homocysteine-associated brain apoptosis and alters neurobehavioral development in rats / S. A. Blaise [et al.] // Am. J. Pathol. – 2007. – Vol. 170, N 2. – P. 667–679. https://doi.org/10.2353/ajpath.2007.060339
19. Sachdev, P. S. Homocysteine and brain atrophy / P. S. Sachdev // Prog. Neuropsychopharmacol. Biol. Psychiatry. – 2005. – Vol. 29, N 7. – P. 1152–1161. https://doi.org/10.1016/j.pnpbp.2005.06.026
20. Expression of the cystathionine-β-synthase (CBS) gene during mouse development and immunolocalization in adult brain / K. Robert [et al.] // J. Histochem. Cytochem. – 2003. – Vol. 51, N 3. – P. 363–371. https://doi.org/10.1177/002215540305100311
21. Finkelstein, J. D. Methionine metabolism in mammals / J. D. Finkelstein // J. Nutr. Biochem. – 1990. – Vol. 1, N 5. – P. 228–237. https://doi.org/10.1016/0955-2863(90)90070-2
22. Медведев, Д. В. Способ моделирования тяжелой формы гипергомоцистеинемии у крыс / Д. В. Медведев, В. И. Звягина, М. А. Фомина // Рос. мед.-биол. вестн. им. акад. И. П. Павлова. – 2014. – Т. 22, № 4. – C. 42–46.
23. Glowinsky, J. Regional studies of catecholamines in the rat brainthe disposition of [ 3 H]norepinephrine, [ 3 H]dopamine and [ 3 H]dopa in various regions of the brain / J. Glowinsky, L. L. Iversen // J. Neurochem. – 1966. – Vol. 13, N 8. – P. 655–669. https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.1966.tb09873.x
24. Дорошенко, Е. М. Структура пула свободных аминокислот и их производных плазмы крови у пациентов с ишемической болезнью сердца и проявлением хронической сердечной недостаточности / Е. М. Дорошенко, В. А. Снежицкий, В. В. Лелевич // Журн. Гродн. гос. мед. ун-та. – 2017. – Т. 15, № 5. – С. 551–555.
25. Hyperhomocysteinemia induced by folic acid deficiency and methionine load – applications of a modified HPLC method / P. Durand [et al.] // Clinica Chimica Acta. – 1996. – Vol. 252, N 1. – P. 83–93. https://doi.org/10.1016/0009-8981(96)06325-5
26. Krijt, J. Measurement of homocysteine and other aminothiols in plasma: advantages of using tris(2-carboxyethyl) phosphine as reductant compared with tri-n-butylphosphine / J. Krijt, M. Vacková, V. Kožich // Clin. Chem. – 2001. – Vol. 47, N 10. – P. 1821–1828. https://doi.org/10.1093/clinchem/47.10.1821
27. Заичко, Н. В. Уровень гидроген сульфида и состояние антиоксидантной системы в мозге крыс при изолированной гипергомоцистеинемии и ее корекции / Н. В. Заичко, П. А. Юрченко, Д. А. Фильчуков // Мед. журн. – 2016. – № 1. – С. 109–112.
28. Suppressed expression of cystathionine β-synthase and smaller cerebellum in Wistar Kyoto rats / M. Nagasawa [et al.] // Brain Res. – 2015. – Vol. 1624. – P. 208–213. https://doi.org/10.1016/j.brainres.2015.07.043
29. Jiang, X. Differential regulation of homocysteine transport in vascular endothelial and smooth muscle cells / X. Jiang [et al.] // Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. – 2007. – Vol. 27, N 9. – P. 1976–1983. https://doi.org/10.1161/ATVBAHA.107.148544
30. Homocysteine transport by human aortic endothelial cells: Identification and properties of import systems / B. Büdy [et al.] // Arch. Biochem. Biophys. – 2006. – Vol. 446, N 2. – P. 119–130. https://doi.org/10.1016/j.abb.2005.12.014
31. Коллапс энергетического баланса нейронов мозжечка как основа нейротоксического действия L-гомоцистеина / Л. С. Ситникова [и др.] // Биол. мембраны. – 2018. – Т. 35, № 4. – С. 261–270.
32. GluN2A subunit-containing NMDA receptors are the preferential neuronal targets of homocysteine / D. A. Sibarov [et al.] // Front. Cell. Neurosci. – 2016. – Vol. 10, N 246. – P. 1–11. https://doi.org/10.3389/fncel.2016.00246
33. Neurotoxicity associated with dual actions of homocysteine at the N-methyl-d-aspartatereceptor / S. A. Lipton [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. – 1997. – Vol. 94, N 11. – P. 5923–5928. https://doi.org/10.1073/pnas.94.11.5923
34. High sensitivity of cerebellar neurons to homocysteine is determined by expression of GluN2C and GluN2D subunits of NMDA receptors / D. A. Sibarov [et al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2018. – Vol. 506, N 3. – P. 648–652. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2018.10.140
35. Pro-nociceptive migraine mediator CGRP provides neuroprotection of sensory, cortical and cerebellar neurons via multi-kinase signaling / P. A. Abushik [et al.] // Cephalalgia. – 2017. – Vol. 37, N 14. – P. 1373–1383. https://doi.org/10.1177/0333102416681588
36. GluN2A-NMDA receptor-mediated sustained Ca2+ influx leads to homocysteine-induced neuronal cell death / S. N. Deep [et al.] // J. Biol. Chem. – 2019. – Vol. 294, N 29. – P. 11154–11165. https://doi.org/10.1074/jbc.RA119.008820
37. Neurotrophins of the fetal brain and placenta in prenatal hyperhomocysteinemia / A. V. Arutjunyan [et al.] // Biochemistry (Moscow). – 2020. – Vol. 85, N 2. – P. 213–223. https://doi.org/10.1134/S000629792002008X
##reviewer.review.form##
Для цытавання:
Новогродская Я.И., Дорошенко Е.М., Курбат М.Н. Изменение концентраций серосодержащих аминокислот в головном мозге после метиониновой нагрузки в эксперименте. Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия медицинских наук. 2020;17(4):461-469. https://doi.org/10.29235/1814-6023-2020-17-4-461-469
For citation:
Novogrodskaya Ya.I., Doroshenko Ye.M., Kurbat M.N. Changes in the concentration of sulfur-containing amino acids in the brain after methionine load in the experimentChanges in the concentration of sulfur-containing amino acids in the brain after methionine load in the experiment. Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Medical series. 2020;17(4):461-469. (In Russ.) https://doi.org/10.29235/1814-6023-2020-17-4-461-469
Праглядаў: 682
Паслаць артыкул па эл. пошце 