Preview

Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия медицинских наук

Расширенный поиск

Изменение концентраций серосодержащих аминокислот в головном мозге после метиониновой нагрузки в эксперименте

https://doi.org/10.29235/1814-6023-2020-17-4-461-469

Полный текст:

Аннотация

Изучено влияние метиониновой нагрузки на состояние пула серосодержащих аминокислот и некоторых метаболически родственных им соединений в различных структурах головного мозга крыс. Данные соединения определяли методом обращенно-фазовой высокоэффективной жидкостной хроматографии. Во всех исследованных регионах мозга нагрузка метионином в суточной дозе 3 г/кг приводила к однонаправленному дисбалансу серосодержащих соединений ‒ повышению концентраций метионина и гипотаурина (наиболее выраженное в стриатуме), цистатионина (наиболее выраженное в больших полушариях). Значимое повышение концентрации таурина наблюдалось лишь в гипоталамусе и стриатуме. Во всех отделах мозга, кроме стриатума, отмечалось снижение уровня серина – предшественника транссульфурирования. В мозжечке, по сравнению с другими регионами мозга, наблюдалось повышение содержания цистеиновой кислоты и снижение уровня цистенсульфиновой, что указывает на то, что синтез таурина осуществляется преимущественно по пути окисления последней.

Об авторах

Я. И. Новогродская
Гродненский государственный медицинский университет
Беларусь

Новогродская Яна Иосифовна ‒ аспирант

ул. Горького, 80, 230015, г. Гродно



Е. М. Дорошенко
Гродненский государственный медицинский университет
Беларусь

Дорошенко Евгений Михайлович ‒ кандидат биологических наук, доцент, ведущий научный сотрудник

ул. Горького, 80, 230015, г. Гродно



М. Н. Курбат
Гродненский государственный медицинский университет
Беларусь

Курбат Михаил Николаевич ‒ кандидат медицинских наук, доцент, заведующий лабораторией

ул. Горького, 80, 230015, г. Гродно



Список литературы

1. Mutations of the MTHFR gene (428C>T and [458G>T+459C>T]) markedly decrease MTHFR enzyme activity / H. Yano [et al.] // Neurogenetics. – 2004. – Vol. 5, N 2. – P. 135–140. https://doi.org/10.1007/s10048-004-0177-0

2. Polymorphisms in MTHFR, MS and CBS genes and homocysteine levels in a Pakistani population / M. Yakub [et al.] // PLoS ONE. – 2012. – Vol. 7, N 3. – P. e33222. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0033222

3. Association between premature ovarian failure, polymorphisms in MTHFR and MTRR genes and serum homocysteine concentration / N. Hou [et al.] // Reproductive BioMedicine Online. – 2016. – Vol. 32, N 4. – P. 407–413. https://doi.org/10.1016/j.rbmo.2016.01.009

4. MTHFR C677T and MTR A2756G polymorphisms and the homocysteine lowering efficacy of different doses of folic acid in hypertensive Chinese adults / X. Qin [et al.] // Nutr. J. – 2012. – Vol. 11. – Art. 2. https://doi.org/10.1186/1475-2891-11-2

5. Posttreatment with group II metabotropic glutamate receptor agonist 2R,4R-4-aminopyrrolidine-2,4-dicarboxylate is only weakly effective on seizures in immature rats / J. Folbergrová [et al.] // Brain Res. – 2009. – Vol. 1273. – P. 144–154. https://doi.org/10.1016/j.brainres.2009.03.045

6. Gundogdu, G. The sulfite molecule enhances homocysteine toxicity in SH-SY5Y cells / G. Gundogdu, Y. Dodurga, V. Kucukatay // Mol. Biol. Reports. – 2019. – Vol. 46, N 4. – P. 4017–4025. https://doi.org/10.1007/s11033-019-04850-3

7. Ziemińska, E. Role of group I metabotropic glutamate receptors and NMDA receptors in homocysteine-evoked acute neurodegeneration of cultured cerebellar granule neurons / E. Ziemińska, A. Stafiej, J. W. Łazarewicz // Neurochem. Int. – 2003. – Vol. 43, N 4–5. – P. 481–492. https://doi.org/10.1016/s0197-0186(03)00038-x

8. Болдырев, А. А. Почему токсичен гомоцистеин? / А. А. Болдырев // Природа. – 2009. – № 10. – C. 18–23.

9. Benz, В. Glutamate-induced homocysteic acid release from astrocytes: possible implication in glia-neuron signaling / В. Benz, G. Grima, K. Q. Do // Neuroscience. – 2004. – Vol. 124, N 2. – P. 377–386. https://doi.org/10.1016/j.neuroscience.2003.08.067

10. Arzumanyan, E. S. Mechanisms of homocysteic acid neurotoxicity / E. S. Arzumanyan, M. S. Stepanova // Neurochem. J. – 2010. – Vol. 4, N 3. – P. 222–227. https://doi.org/10.1134/s1819712410030104

11. Махро, А. В. Влияние гомоцистеина и гомоцистеиновой кислоты на гранулярные клетки мозжечка / А. В. Махро, Е. Р. Булыгина, А. А. Болдырев // Нейрохимия. – 2006. – Т. 23, № 3. – С. 179–184.

12. Homocysteine-induced membrane currents, calcium responses and changes in mitochondrial potential in rat cortical neurons / P. A. Abushik [et al.] // J. Evol. Biochem. Physiol. – 2015. – Vol. 51, N 4. – P. 296–304. https://doi.org/10.1134/s0022093015040055

13. Bhatti, J. S. Mitochondrial dysfunction and oxidative stress in metabolic disorders – a step towards mitochondria based therapeutic strategies / J. S. Bhatti, G. K. Bhatti, P. H. Reddy // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular Basis of Disease. – 2017. – Vol. 1863, N 5. – P. 1066–1077. https://doi.org/10.1016/j.bbadis.2016.11.010

14. Severe methylenetetrahydrofolate reductase deficiency in mice results in behavioral anomalies with morphological and biochemical changes in hippocampus / N. M. Jadavji [et al.] // Mol. Gen. Metab. – 2012. – Vol. 106, N 2. – P. 149–159. https://doi.org/10.1016/j.ymgme.2012.03.020

15. Inhibitory effects of melatonin on neural lipid peroxidation induced by intracerebroventricularly administered homocysteine / G. Baydas [et al.] // J. Pineal Res. – 2003. – Vol. 34, N 1. – P. 36–39. https://doi.org/10.1034/j.1600-079x.2003.02939.x

16. Pinealon protects the rat offspring from prenatal hyperhomocysteinemia / A. Arutjunyan [et al.] // Int. J. Clin. Exp. Med. – 2012. – Vol. 5, N 2. – P. 179–185.

17. Влияние пренатальной гипергомоцистеинемии на формирование памяти и содержание биогенных аминов в гиппокампе самок крыс / А. Д. Щербицкая [и др.] // Нейрохимия. – 2017. – Т. 34, № 4. – С. 296–302.

18. Gestational vitamin B deficiency leads to homocysteine-associated brain apoptosis and alters neurobehavioral development in rats / S. A. Blaise [et al.] // Am. J. Pathol. – 2007. – Vol. 170, N 2. – P. 667–679. https://doi.org/10.2353/ajpath.2007.060339

19. Sachdev, P. S. Homocysteine and brain atrophy / P. S. Sachdev // Prog. Neuropsychopharmacol. Biol. Psychiatry. – 2005. – Vol. 29, N 7. – P. 1152–1161. https://doi.org/10.1016/j.pnpbp.2005.06.026

20. Expression of the cystathionine-β-synthase (CBS) gene during mouse development and immunolocalization in adult brain / K. Robert [et al.] // J. Histochem. Cytochem. – 2003. – Vol. 51, N 3. – P. 363–371. https://doi.org/10.1177/002215540305100311

21. Finkelstein, J. D. Methionine metabolism in mammals / J. D. Finkelstein // J. Nutr. Biochem. – 1990. – Vol. 1, N 5. – P. 228–237. https://doi.org/10.1016/0955-2863(90)90070-2

22. Медведев, Д. В. Способ моделирования тяжелой формы гипергомоцистеинемии у крыс / Д. В. Медведев, В. И. Звягина, М. А. Фомина // Рос. мед.-биол. вестн. им. акад. И. П. Павлова. – 2014. – Т. 22, № 4. – C. 42–46.

23. Glowinsky, J. Regional studies of catecholamines in the rat brainthe disposition of [ 3 H]norepinephrine, [ 3 H]dopamine and [ 3 H]dopa in various regions of the brain / J. Glowinsky, L. L. Iversen // J. Neurochem. – 1966. – Vol. 13, N 8. – P. 655–669. https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.1966.tb09873.x

24. Дорошенко, Е. М. Структура пула свободных аминокислот и их производных плазмы крови у пациентов с ишемической болезнью сердца и проявлением хронической сердечной недостаточности / Е. М. Дорошенко, В. А. Снежицкий, В. В. Лелевич // Журн. Гродн. гос. мед. ун-та. – 2017. – Т. 15, № 5. – С. 551–555.

25. Hyperhomocysteinemia induced by folic acid deficiency and methionine load – applications of a modified HPLC method / P. Durand [et al.] // Clinica Chimica Acta. – 1996. – Vol. 252, N 1. – P. 83–93. https://doi.org/10.1016/0009-8981(96)06325-5

26. Krijt, J. Measurement of homocysteine and other aminothiols in plasma: advantages of using tris(2-carboxyethyl) phosphine as reductant compared with tri-n-butylphosphine / J. Krijt, M. Vacková, V. Kožich // Clin. Chem. – 2001. – Vol. 47, N 10. – P. 1821–1828. https://doi.org/10.1093/clinchem/47.10.1821

27. Заичко, Н. В. Уровень гидроген сульфида и состояние антиоксидантной системы в мозге крыс при изолированной гипергомоцистеинемии и ее корекции / Н. В. Заичко, П. А. Юрченко, Д. А. Фильчуков // Мед. журн. – 2016. – № 1. – С. 109–112.

28. Suppressed expression of cystathionine β-synthase and smaller cerebellum in Wistar Kyoto rats / M. Nagasawa [et al.] // Brain Res. – 2015. – Vol. 1624. – P. 208–213. https://doi.org/10.1016/j.brainres.2015.07.043

29. Jiang, X. Differential regulation of homocysteine transport in vascular endothelial and smooth muscle cells / X. Jiang [et al.] // Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. – 2007. – Vol. 27, N 9. – P. 1976–1983. https://doi.org/10.1161/ATVBAHA.107.148544

30. Homocysteine transport by human aortic endothelial cells: Identification and properties of import systems / B. Büdy [et al.] // Arch. Biochem. Biophys. – 2006. – Vol. 446, N 2. – P. 119–130. https://doi.org/10.1016/j.abb.2005.12.014

31. Коллапс энергетического баланса нейронов мозжечка как основа нейротоксического действия L-гомоцистеина / Л. С. Ситникова [и др.] // Биол. мембраны. – 2018. – Т. 35, № 4. – С. 261–270.

32. GluN2A subunit-containing NMDA receptors are the preferential neuronal targets of homocysteine / D. A. Sibarov [et al.] // Front. Cell. Neurosci. – 2016. – Vol. 10, N 246. – P. 1–11. https://doi.org/10.3389/fncel.2016.00246

33. Neurotoxicity associated with dual actions of homocysteine at the N-methyl-d-aspartatereceptor / S. A. Lipton [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. – 1997. – Vol. 94, N 11. – P. 5923–5928. https://doi.org/10.1073/pnas.94.11.5923

34. High sensitivity of cerebellar neurons to homocysteine is determined by expression of GluN2C and GluN2D subunits of NMDA receptors / D. A. Sibarov [et al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2018. – Vol. 506, N 3. – P. 648–652. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2018.10.140

35. Pro-nociceptive migraine mediator CGRP provides neuroprotection of sensory, cortical and cerebellar neurons via multi-kinase signaling / P. A. Abushik [et al.] // Cephalalgia. – 2017. – Vol. 37, N 14. – P. 1373–1383. https://doi.org/10.1177/0333102416681588

36. GluN2A-NMDA receptor-mediated sustained Ca2+ influx leads to homocysteine-induced neuronal cell death / S. N. Deep [et al.] // J. Biol. Chem. – 2019. – Vol. 294, N 29. – P. 11154–11165. https://doi.org/10.1074/jbc.RA119.008820

37. Neurotrophins of the fetal brain and placenta in prenatal hyperhomocysteinemia / A. V. Arutjunyan [et al.] // Biochemistry (Moscow). – 2020. – Vol. 85, N 2. – P. 213–223. https://doi.org/10.1134/S000629792002008X


Для цитирования:


Новогродская Я.И., Дорошенко Е.М., Курбат М.Н. Изменение концентраций серосодержащих аминокислот в головном мозге после метиониновой нагрузки в эксперименте. Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия медицинских наук. 2020;17(4):461-469. https://doi.org/10.29235/1814-6023-2020-17-4-461-469

For citation:


Novogrodskaya Y.I., Doroshenko Y.M., Kurbat M.N. Changes in the concentration of sulfur-containing amino acids in the brain after methionine load in the experimentChanges in the concentration of sulfur-containing amino acids in the brain after methionine load in the experiment. Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Medical series. 2020;17(4):461-469. (In Russ.) https://doi.org/10.29235/1814-6023-2020-17-4-461-469

Просмотров: 56


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1814-6023 (Print)
ISSN 2524-2350 (Online)